Тест; Строение и функции белков; биология, тесты

Тест «Строение и функции белков»

Тест №4. Белки.

1.Определите признак по которому все нижеперечисленные соединения , кроме одного , объединены в одну группу. Укажите «лишнее» среди них соединение

А)пепсин б)кератин в)коллаген г)хитин д)каталаза е)гемоглобин

2.Четыре химических элемента встречаются в клетке в наибольшем количестве. На их долю приходится 98% . Укажите химический элемент, НЕ относящийся к ним

3.Укажите изображение пептидной связи между двумя аминокислотами в молекуле белка

А ) N-N б ) HN-CO в ) CO-RH г ) O=O

4.Назовите белок, выполняющий ферментативную функцию

А)гормон роста б)инсулин в)фибрин г)актин д)пепсин

5.В каком ответе все названные химические соединения относятся к аминокислотам

А)тубулин, коллаген, лизоцим б)лизин, триптофан, аланин

В)Валин, мальтаза, кератин г)сахароза, лактоза, глицин

6.Назовите химические соединения, которые содержатся в клетке в наибольшем количестве

А)углеводы б)липиды в)белки г)нуклеиновые кислоты д)низкомолекулярные вещества

7.Назовите функциональные группы соседних аминокислот , между которыми образуется пептидная связь

А)радикалы б)карбоксильная группа и аминогруппа в)радикал и ион водорода

Г)карбоксильные группы д)карбоксильная группа и радикал е)аминогруппа и радикал

8.Назовите белок, выполняющий регуляторную функцию

А)коллаген б)фибрин в)гемоглобин г)инсулин

9.Назовите белок в основном выполняющий строительную (структурную) функцию

А)кератин б)каталаза в)нуклеаза г)липаза д)гормон роста

10. Назовите белок, выполняющий транспортную функцию

А)коллаген б)кератин в)фибрин г)гемоглобин

11.Назовите основную функцию, которую выполняет белок кератин

А)двигательная Б)защитная в)ферментативная г)транспортная д)строительная

12.В каком ответе все названные химические соединения являются белками

А)сахароза, инсулин, урацил б)глюкоза, фруктоза, гликоген

В) рибоза, тимин, актин г)каталаза, амилаза, адреналин

13.Назовите свойство , присущее аминокислотам , благодаря наличию в них амино- и карбоксильной групп

А)комплементарность б)гидрофобность в)амфотерность г)амфицельность

14.Назовите белок , выполняющий ферментативную функцию

А)каталаза б)протромбин в) тубулин г)глюкагон д)кератин

15. Назовите белок, выполняющий защитную функцию

А) кератин б)каталаза в)гемоглобин г)актин д)антитела

16.Назовите белок волос

А)кератин б)тубулин в)миозин г)коллаген д)актин д)фибрин

17. Какова кислотность внутренней среды клетки

А)нейтральная б) слабощелочная в)слабокислая

18.Что является мономером белка

А)глюкоза б)нуклеотид в)аминокислота г)нуклеиновая кислота г)азотистое основание

19.Сколько видов аминокислот входит в состав природных белков

А)10 б)15 в)20 г)25 д)46 е)64

20.Назовите белок, из которого состоят рога, копыта, когти, перья и волосы

А)коллаген б)кератин в)тубулин г)миозин

21.Назовите все химические группировки, входящие в состав природных белков

А)только аминогруппа и карбоксильная группа б)водород и радикал

В) водород, аминогруппа и карбоксильная группа г) аминогруппа и карбоксильная группа ,радикал

22.Каким термином называется потеря белком своей естественной пространственной структуры

А) спирализация б)конденсация в)денатурация г) дисперсия д)репарация е)дегенерация

23.Какие химические соединения в обязательном порядке имеют следующие химические группировки: аминогруппу и карбоксильную группу

А)азотистые основания б)нуклеотиды в)нуклеиновые кислоты г)аминокислоты

Д)жирные кислоты е)полисахариды

24.К какому виду химических связей относится пептидная связь

А)ионные б)водородные в)ковалентные г)гидрофобные

25. Назовите химический элемент, который входит в состав хлорофилла

a ) Mg б) Fe в)Са г)К д)Р

26. Как называется структура белка , представляющая собой спираль, в которую свернута цепочка аминокислот

А)первичная б)вторичная в)третичная г)четвертичная

27. К какой группе химических соединений относится валин, аланин, лизин, триптофан

А)азотистые основания б)нуклеотиды в)нуклеиновые кислоты г)аминокислоты

28.Назовите белки –гормоны , выполняющие регуляторную функцию

А)пепсин, трипсин б)гемоглобин, миоглобин в)инсулин, адреналин г)актин, миозин

29.Назовите в молекуле аминокислот химическую группировку, которая придает аминокислотам кислотные свойства

А)аминогруппа б)радикал в)карбоксильная группа г)гидроксильная группа

30. Назовите белки . выполняющие транспортную функцию

А)пепси, трипсин б)гемоглобин в)инсулин г)коллаген д) актин

31.Как называется структура белка, которая представляет собой цепь из аминокислот, с помощью ковалентных связей соединенных друг с другом в определенной последовательности

А)первичная б)вторичная в)третичная г)четвертичная

32. Назовите в молекуле аминокислот химическую группировку, которая придает всем аминокислотам основные(щелочные) свойства

А)аминогруппа б)радикал в)карбоксильная группа г)гидроксильная группа

33.Назовите белок-фермент, который расщепляет другие белки

А)пепсин б)гемоглобин в)инсулин г)коллаген д) липаза

34. Какие химические связи принимают участие в формировании вторичной структуры белка

А)ковалентные б)водородные в)ионные г)гидрофобные

35.Какие химические связи принимают непосредственное участие в формировании его первичной структуры

А)ковалентные б)водородные в)ионные г)гидрофобные

36.Как называется структура белка, которая представляет собой спиральную нить , сложенную в клубок

А)первичная б)вторичная в)третичная г)четвертичная

37.Как называется процесс восстановления утраченной природной структуры белка

А)денатурация б)редупликация в)репарация г)диссимиляция д)ренатурация

38.Назовите белки ,входящие в состав скелетных мышечных волокон

Читайте также:  Признаки коклюша детей и взрослых – как лечить кашель

А)липаза,мальтаза б)гемоглобин, карбоангидраза в)тубулин, диненин

Клетка как носитель жизни:
Структура и виды белков

Белки состоят из аминокислот, соединенных между собой ковалентными пептидными связями —СО—NH—

Полипептидные цепи имеют еще один вид ковалентных связей — дисульфидные:

Кроме того, в белковой молекуле существуют нековалентные водородные связи, которые могут возникать между пептидными группами, между карбоксильной и гидроксильной группами. В белках имеются .так называемые гидрофобные связи, возникающие при взаимодействии и сближении неполярных частей полипептидных цепочек, сопровождающиеся уменьшением числа молекул воды, окружающих белковую молекулу.

Наконец, в молекуле белка существуют еще электростатические взаимодействия между группами, которые несут электрические заряды.

В каждой молекуле белка, построенной из 20 различных аминокислот, общее количество аминокислотных остатков составляет сотни и даже тысячи.

Первичная структура. Каждому виду белка строго индивидуально присущи определенный состав и последовательность аминокислот в полипептидной цепи; любое звено цепи — это определенная аминокислота. Последовательность аминокислотных остатков в белковой молекуле и структуру, поддерживаемую ковалентными связями, называют первичной структурой белка, Все существующие в природе белки различаются по первичной структуре. Первичная структура каждого индивидуального белка сохраняется в поколениях, т, е. закреплена генетически благодаря передаче наследственной информации.

Число возможных первичных структур молекул белка практически неограниченно, Каталитические свойства того или иного белка зависят от его первичной структуры, и для функционирования белка-катализатора необходимо определенное сочетание аминокислот.

Вторичная структура. Пространственная конфигурация (конформация) полипептидной цепи белка создается благодаря возникновению дополнительных связей — «водородных мостиков», которые образуются как в пределах одной полипептидной цепи, так и между цепями. Водородные связи возникают в результате относительно слабых связей между атомами водорода и свободной парой — электронов отрицательного элемента полипептидной цепи белка, например между водородным атомом >NH-группы одной пептидной связи и атомами кислорода >СО-группы другой:

Если водородные связи образуются в пределах одной полипептидной цепи, то она закручивается в спираль; водородные связи стабилизируют спиральную конформацию полипептидной цепи. При образовании водородных мостиков между двумя пептидными цепями создаются структуры складчатого типа. Большое количество водородных связей обеспечивает высокую стабильность молекулы белка.

Третичная структура. Спиральные полипептидные цепи жестко фиксируются за счет взаимодействия боковых групп, аминокислот, приобретая специфическую для каждого белка пространственную структуру (конформацию). Это третичная структура белка. В зависимости от расположения полипептидных цепей форма молекул белка может варьировать от фибриллярной (вытянутой, нитеобразной) до глобулярной (округлой).

Четвертичная структура. Под четвертичной структурой белков понимают структурную связь двух или нескольких пространственно организованных полипептидных цепей, которые, объединяясь, образуют биологически активную молекулу. Молекулы многих белков состоят из нескольких полипептидиых цепей, субъединиц, соединенных между собой непептидными связями: водородными, ионными или гидрофобными, которые и образуют четвертичную структуру. Если взаимное расположение субъединиц будет смещено, то это может вызвать различные изменения функции белка.

Все виды структуры белка имеют большое значение для проявления каталитической активности фермента и регуляторного действия ферментов в клетке.

Нативная конформация белка при нагревании или резком подкислении среды может изменяться: нарушается вторичная, третичная или четвертичная структура, и образуется бепорядочный клубок, т.е. происходит денатурация белка, которая не сопровождается разрывом ковалентных связей. Однако изменение структуры белка связано с изменением реактивности отдельных химических группировок, от которых зависят каталитические свойства фермента. В результате может утрачиваться активность фермента.

Белки различаются как по аминокислотному составу, так и по форме молекул. По форме молекулы все белки делятся на фибриллярные (нитевидные) и глобулярные (шаровидные), Различают две большие группы белков: протеины — простые белки, состоящие только из аминокислот, и протеиды — сложные белки, в состав которых, кроме аминокислот, входят и другие соединения. Протеины различаются по растворимости в воде и в водных растворах.

Альбумины — растворяются в воде. К ним относятся: овальбумин — белок яиц, лейкозин, содержащийся в зародыше пшеничного зерна, легумелин — в семенах гороха. Много альбуминов в зеленых частях растений.

Глобулины — растворяются в слабых водных растворах разных солей. В семенах гороха содержится легумин, в семенах фасоли фазеолин, в семенах конопли — эдестин, в семенах сои — глицинин и т.д.

Проламины — растворяются в 60-80%-ном водном этиловом спирте. В семенах пшеницы находится глиадин, в семенах ячменя — гордеин, в семенах кукурузы — зеин, в семенах овса — авенин, в семенах сорго — кафирин.

Читайте также:  Особенности аутоагрессивного поведения подростков в современном обществе Статья в журнале «Молодой

Глютелины — содержатся в семенах злаков и в зеленых частях растений. Растворяются в 0,2%-ной щелочи.

Фосфопротеины — имеют в своем составе фосфорную кислоту, например казеин — основной белок молока.

Протамины — на 70-80% состоят из щелочных аминокислот: аргинина, гистидина и лизина. Молекулярная масса не более 10`000. Хорошо растворяются в воде, в кислой и нейтральной средах. Находятся в ядрах клеток.

Гистоны — содержат те же основные аминокислоты, что и протамины, почти не включают триптофана. Молекулярная масса от 5000 до 37`000. В ядрах клеток (в хромосомах) образуют с ДНК комплекс — нуклеогистон. Считают, что присоединение гистона к ДНК и отщепление от нее могут регулировать синтез РНК и биосинтез белка.

В группу протеидов входят следующие белки.

Липопротеиды — в качестве небелковой группы содержат липиды (липопротеиды составляют основу всех мембранных структур клетки).

Хромопротеиды — сюда относится, например, гемоглобин крови, где белок глобин связан с простетической группой гемом, содержащим железо.

Гликопротеиды — содержат в качестве простетической группы какой-либо высокомолекулярный углевод, ковалентно связанный с остатками аспарагина, треонина, серина, оксилизина или оксипролина и молекулы белка.

К гликопротеидам относятся некоторые ферменты (пероксидаза, глюкозооксидаза), запасной белок семян фасоли вицилин, рицин (ядовитый белок) из семян клещевины, белки лектины из семян канавалии мечевидной, сои, пшеницы. Лектины являются функциональными компонентами мембран плазмалеммы и клеточных органелл: митохондрий, пластид, ядра. Присутствие этих белков в составе бислойной липидной мембраны плазмалеммы увеличивает ее ионную проводимость. Лектины являются специфическими белковыми реагентами на сахара и с успехом используются при изучении поверхности клеток. Они обладают уникальной способностью вызывать агглютинацию эритроцитов. Некоторые лектины обладают митогенной активностью — стимулируют митоз.

Белок лектин-тетрамер, состоящий из субъединиц с молекулярной массой 27`500, при pH≤5,8 диссоциирует на димеры. Определенные участки молекулы лектина связывают ионы Ca 2+ и Mn 2+ . Образования лектиноподобных белков могут представлять собой компоненты систем, ответственных за «узнавание» клеток; возможно, они соединяют клеточные поверхности друг с другом, связывая полисахаридные группы двух соседних клеток, в частности, так может происходить «узнавание» клубеньковыми бактериями клеток корней бобовых растении и образование клубеньков. Это относится также к взаимоотношению организмов при паразитизме, совместимости тканей, прививках, взаимодействии клеток при оплодотворении. Наконец, следует отметить, что белки гликопротеиды, входящие в состав сыворотки антарктических рыб, оказываются необыкновенно эффективными антифризами.

Нуклеопротеиды — белок связан с нуклеиновой кислотой. Находятся в клеточных ядрах и цитоплазме.

Следует отметить значение белка как важного и ценного продукта питания. Пшеничный хлеб высокого качества получается из муки так называемой «сильной» пшеницы. Это сорта мягкой- пшеницы Мироновская 808, Безостая 1, Мироновская юбилейная.

У сортов сильной пшеницы зерно на изломе стекловидное, характеризуется высоким содержанием прочной эластичной клейковины (в муке — 8-18%).

Клейковина — это комплекс белковых веществ: глиадина и глютенина. Клейковина сильной пшеницы отличается прочностью внутримолекулярных связей и способностью молекул белка ассоциироваться в агрегаты.

Состав сухой клейковины, %: глиадина — 44, глютенина — 41, других белков — 5, жиров.— 2, сахаров — 2, клетчатки и: крахмала — 6.

Гемоглобин человека

Гемоглобин – сложный железосодержащий белок, относится к классу гемопротеинов. Выполняет две важные функции:

1. перенос кислорода из легких к периферическим тканям;

2. участие в переносе СО 2 и протонов из периферических тканей в легкие.

Молекула гемоглобина взаимодействует с различными лигандами, образуя производные гемоглобина.

1. Дезоксигемоглобин – ННb – не связанный с кислородом и содержащий гем с двухвалетным железом Fe 2+ .

2. Оксигемоглобин – ННbO 2 – полностью оксигенированный гемоглобин, связанный с четырьмя молекулами кислорода.

3. Карбгемоглобин – ННbCO 2 – гемоглобин, связанный с СО 2. Выполняет функцию выведения СО 2 из тканей к легким. Соединение нестойкое, легко диссоциирует в легочных капиллярах. Этим путем выводится до 10–15% СО2.

4. Карбоксигемоглобин – ННbСО – образуется при отравлении оксидом углерода (II). Сродство гемоглобина к СО примерно в 300 раз выше, чем к кислороду, при этом гемоглобин теряет способность связывать кислород и наступает смерть от удушья.

5. Метгемоглобин – MetHb – образуется при действии окислителей (нитрит натрия, нитробензол). Содержит железо в трехвалентной форме Fe 3+ и теряет способность к переносу кислорода. В норме образуется небольшое количество метгемоглобина – примерно 0,5 % в сутки.

Читайте также:  СОЭ (скорость оседания эритроцитов) выше нормы у ребенка повышенное в крови, что это значит, причины

Варианты гемоглобина в онтогенезе

Количество и состав фракций гемоглобина изменяется в процессе онтогенеза. Все гемоглобины представляют собой тетрамеры, построенные из разного набора субъединиц (?, ?, ?, ?) и преимущественно образуются на разных этапах развития организма человека – от эмбрионального до взрослого состояния. Различают следующие физиологические типы гемоглобинов: примитивный гемоглобин НbР, фетальный гемоглобин HbF (fetus – плод), гемоглобин взрослых HbA, HbA 2, HbA 3 (adultus – взрослый).

Примитивный гемоглобин – синтезируется в эмбриональном желточном мешке через несколько недель после оплодотворения. Состоит из двух ?- и двух ?-цепей (2?, 2?). Через две недели после формирования печени плода в ней начинает синтезироваться HbF, который к шести месяцам полностью замещает НbР.

Фетальный гемоглобин – синтезируется в печени и костном мозге плода до периода его рождения. Состоит из двух ?- и двух ?-цепей (2?, 2?). Характеризуется более высоким сродством к кислороду и обеспечивает эффективную доставку кислорода к эмбриону из системы кровообращения матери. HbF является главным типом гемоглобина плода. Кровь новорожденного содержит до 80% HbF, но к концу 1-го года жизни он почти целиком заменяется на HbA. В крови взрослого человека присутствует в минимальном количестве – до 1,5% от общего количества гемоглобина.

Гемоглобин А – основной гемоглобин взрослого человека (96 % от общего количества). Начинает синтезироваться в клетках костного мозга уже на 8-м месяце развития плода. HbA состоит из двух ?- и двух ?-цепей.

Минорные гемоглобины:

1. HbA2 — 2? 2?, в крови взрослого человека примерно 2,6 % HbA2. Обладает большим сродством к кислороду.

2. HbA3 — 2? 2?, однако имеются изменения в строении ?-цепей по сравнению с HbA. Появляется в крови в небольших количествах при старении.

Все структурные аномалии белковой части гемоглобина называют гемоглобинозами.

Различают:

Гемоглобинопатии – наследственные изменения структуры какой-либо цепи нормального гемоглобина вследствие точечных мутаций генов. Известно около 300 вариантов HbA, имеющих в первичной структуре ?- или ?-цепи незначительные изменения. Некоторые из них практически не влияют на функции белка и здоровье человека, другие – вызывают значительные нарушения функции HbA и развитие заболеваний различной степени тяжести.

В аномальных гемоглобинах изменения могут затрагивать аминокислоты:

1. находящиеся на поверхности белка;

2. участвующие в формировании активного центра;

3. аминокислоты, замена которых нарушает трехмерную конформацию молекулы;

4. аминокислоты, замена которых изменяет четвертичную структуру белка и его регуляторные свойства.

Аномальные гемоглобины отличаются от HbA по первичной структуре, форме, величине заряда. При этом изменяются такие свойства как сродство к кислороду, растворимость, устойчивость к денатурации и др.

Примеры.

1. Серповидноклеточная анемия. Наследственное заболевание, связанное с заменой глутаминовой кислоты в 6-м положении (с N-конца) на валин в ?-цепях молекулы гемоглобина S. Растворимость дезоксигемоглобина S значительно снижена. Его молекулы начинают «слипаться», образуя волокнистый осадок, который деформирует эритроцит, придавая ему форму серпа (полумесяца). Такие эритроциты плохо проходят через капилляры тканей, закупоривают сосуды и создают локальную гипоксию. Они быстро разрушаются и возникает гемолитическая анемия. Дети, гомозиготные по мутантному гену, часто умирают в раннем возрасте. Болезнь распространена в странах Южной Америки, Африки и Юго-Восточной Азии.

2. Гемоглобин М – в результате мутации в гене происходит замена в ?- или ?-цепи гистидина (в 7-м или 8-м положении) на тирозин. В результате этого Fe 2+ окисляется в Fe 3+ и образуется метгемоглобин, не способный связывать кислород. Развивается цианоз и гипоксия тканей.

Талассемии – наследственные заболевания, связанные с нарушением синтеза ?- или ?-цепей.

?-талассемии развиваются в результате снижения синтеза ?-цепей. Проявляется после рождения, при этом в крови наряду с НbА появляется до 15 % НbА2 и 15–60 % HbF. Болезнь характеризуется гиперплазией и разрушением костного мозга, поражением печени, селезенки и сопровождается гемолитической анемией.

?-талассемии возникают при нарушении синтеза ?-цепей. При полном отсутствии ?-цепей наступает внутриутробная гибель плода, так как не образуется HbF, а тетрамеры ? 4 обладают высоким сродством к кислороду и не способны выполнять транспортную функцию, что ведет к развитию тканевой гипоксии и к смерти вскоре после рождения.

Данный текст является ознакомительным фрагментом.

Ссылка на основную публикацию
Тест по теме Тип круглые черви ЕГЭ биология
Краткое описание типа Круглые черви Круглые черви (нематгельминты) – двусторонне-симметричные трехслойные животные, обитают в морских и пресных водоемах, почве, а...
Температура после прививки АКДС сколько дней после прививки держится, причины появления гипертермии
Высокая температура после прививки АКДС: сколько дней держится и чем ее можно сбить? Прививка АКДС относится к числу комплексных вакцин....
Температура при ветрянке сколько дней держится, можно ли сбивать у детей и взрослых
Всегда ли при ветрянке поднимается температура. Как она протекает. Ветряная оспа (ветрянка) Ветряная оспа - преимущественно детское заболевание, но не...
Тест с содой на беременность как сделать и какова его точность
Как определить беременность с помощью капли йода Самый верный способ понять, беременны вы или нет, – это сдать кровь на...
Adblock detector